27 Novembre 2021
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Qual è la struttura della chimotripsina?

Tutorial sviluppato da Ross Feldberg, Dipartimento di Biologia, Tufts University

La chimotripsina ha tre catene collegate da cinque legami disolfuro
Catene di chimotripsina

Domini della chimotripsina e struttura secondaria
I barili beta e il centro attivo

La triade del sito attivo
Sito attivo

Triade del sito attivo con inibitore legato
Inibitore legato al sito attivo

Informazioni sulla chimotripsina

La chimotripsina è un membro di una famiglia di enzimi che scindono tutti i legami peptidici attraverso l’azione di una serina del sito attivo (le serino-proteasi). Questa famiglia comprende gli enzimi pancreatici chimotripsina, tripsina ed elastasi così come una varietà di altre proteasi (ad esempio la cocoonasi, la trombina, la proteasi acrosomiale, ecc.) La chimotripsina, la tripsina e l’elastasi mostrano un alto grado di somiglianza nella loro struttura terziaria complessiva, ma hanno diverse specificità di substrato determinate da uno specifico sito di legame del substrato su ciascun enzima. La struttura mostrata qui è tratta dal file pdb 1AFQ.pdb

La chimotripsina consiste di tre catene

La chimotripsina è inizialmente sintetizzata come un precursore inattivo di 245 aminoacidi (uno zimogeno) chiamato chimotripsinogeno. L’attivazione del chimotripsinogeno comporta la scissione proteolitica in due siti lungo la catena e la rimozione di due aminoacidi in ogni sito di scissione. Le tre catene risultanti sono mostrate qui (catena 1 = 1-13 in verde; catena 2 = 16-146 in rosso; catena 3 = 149-24 in blu). Nota, alcuni aminoacidi ai temini di queste catene non sono mostrati in questa rappresentazione (ad esempio 11-13, 149, ). Questo perché questi residui mostrano troppa flessibilità nelle strutture cristalline per dare schemi di diffrazione a raggi X che li localizzerebbero nello spazio.

Le tre catene sono tenute insieme da cinque legami disolfuro. Puoi identificare gli specifici residui di cys legati in ogni legame disolfuro? Perché è molto difficile ottenere una chimotripsina attiva dopo la denaturazione e la rinaturazione? Usando le voci del menu Chime Select – Mouse Click Action – Distance, determina la distanza tra i backbone peptidici quando si formano i legami disolfuro. Come si confronta questa con la tipica distanza dei legami H?

Barili beta, domini proteici e centro attivo

La molecola complessiva della chimotripsina è ripiegata in due domini, ciascuno contenente sei filamenti beta disposti come fogli antiparalleli che formano una struttura circolare nota come barile beta. (ruotare la molecola fino a guardare in basso attraverso il barile o perpendicolarmente al barile). I residui del sito attivo (ser-195, his-57 e ser-102 mostrati qui come riempimento dello spazio) sono lontani nella sequenza primaria ma sono riuniti in una fessura formata tra i due domini della proteina.

La triade del sito attivo

Il sito attivo della chimotripsina consiste in asp102 posizionato vicino a his 57 e ser 195. Il meccanismo preciso dell’azione è ancora dibattuto, ma sembra che un idrogeno sull’anello imidazolo di lui sia trasferito al carbossilato di asp 102 (o attraverso un “sistema di relè di carica” o attraverso un “legame H a bassa barriera”). Questo spostamento fa sì che l’anello di istidina sia in grado di accettare l’idrogeno idrossile della serina195, formando uno ione alcossido di serina molto nucleofilo.

Legame del substrato

Questa struttura contiene un inibitore competitivo, D-leucil-L-fenilalanil-p- fluorobenzilamide. Il gruppo fluorobenzilammide è aromatico e legato nella tasca di specificità (vedi pulsante successivo). In un substrato reale, il legame scisso sarebbe al lato carbossilico dell’amminoacido aromatico. In questo inibitore, ci sono due residui sul lato amidico, ma non c’è nessun residuo su quello che sarebbe il lato carbossilico. Quindi, non c’è nessun legame scindibile in questa struttura.

L’ambiente del sito attivo

Una tasca specifica adiacente alla triade del sito attivo determina la specificità della proteasi (la chimotripsina scinde adiacente a grandi catene laterali aromatiche, la tripsina adiacente a residui lys o arg). I residui che compongono questa tasca sono mostrati in giallo e i tre residui che sono determinanti predominanti di questa specificità sono mostrati come riempimento dello spazio. Si tratta degli aminoacidi 189, 216 e 226 che rivestono una tasca adiacente alla triade del sito attivo. Nella tripsina e nella chimotripsina i residui 216 e 226 sono entrambi glicine in modo che le catene laterali voluminose del substrato possano estendersi all’interno di questa tasca. Al contrario, nell’elastasi, questi residui sono val e thr in modo che i gruppi R voluminosi non entrino in questa tasca. Nella chimotripsina, il residuo 189 è una serina e questo permette ai gruppi R aromatici voluminosi di interagire con la tasca prevalentemente attraverso le forze di van der Waals. Nella tripsina, il residuo 189 è asp e questo permette il legame della lys o dell’arg caricati positivamente.

Riproduci questa animazione

È interessante notare che questa conoscenza non ci ha permesso di manipolare questa proteina così facilmente come avevamo previsto. Per esempio, sulla base di questa struttura, è stato previsto che mutando il gene della tripsina in modo che asp189 fosse sostituito da una lisina si sarebbe dovuto ottenere un enzima specifico per la scissione dei peptidi adiacenti a gruppi acidi. Tuttavia, quando l’esperimento è stato eseguito, si è scoperto che questo nuovo enzima era inattivo con substrati contenenti asp o glu, ma era più attivo con substrati contenenti leu. È probabile che la sostituzione di un singolo amminoacido possa perturbare il ripiegamento e la struttura generale in modi imprevisti.
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La chimotripsina ha una struttura terziaria?

Notate quanto distanti siano questi tre residui nella sequenza: la struttura terziaria della catena polipeptidica li riunisce nella disposizione richiesta. … Il precursore inattivo (lo zimogeno) della chimotripsina è la proteina chimotripsinogeno con 245 residui.

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In che modo la struttura della chimotripsina è legata alla sua funzione?

Chimotripsina: Struttura La struttura della chimotripsina scinde selettivamente gli aminoacidi aromatici a causa della tasca idrofobica nel sito attivo. Questo significa che solo le sezioni della proteina che sono idrofobiche (come le porzioni aromatiche) entreranno favorevolmente in questa tasca affinché la reazione avvenga.

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Di cosa è fatta la chimotripsina?

La chimotripsina si forma dalla scissione di diversi legami peptidici nella proteina monomerica inattiva, il chimotripsinogeno, che viene sintetizzato e secreto dal pancreas dei mammiferi. L’enzima attivo così prodotto consiste di tre catene polipeptidiche non identiche (sezione 5.1. 2).

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Che tipo di enzima è la chimotripsina?

La chimotripsina è un enzima proteolitico che viene rilasciato dal pancreas. Utilizzando una molecola d’acqua, scinde il polipeptide traget e crea i nuovi termini N e C per i nuovi frammenti prodotti.

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Qual è la funzione della chimotripsina?

La chimotripsina è un enzima digestivo sintetizzato nel pancreas che svolge un ruolo essenziale nella proteolisi, o la scomposizione di proteine e polipeptidi. Come componente del succo pancreatico, la chimotripsina aiuta la digestione delle proteine nel duodeno scindendo preferibilmente i legami peptidici amidici.

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Qual è il significato di chimotripsina?

: una proteasi che idrolizza i legami peptidici e si forma nell’intestino dal chimotripsinogeno.

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Qual è il substrato della chimotripsina?

I principali substrati della chimotripsina sono i legami peptidici in cui l’amminoacido N-terminale al legame è un triptofano, tirosina, fenilalanina o leucina.

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Che tipo di proteina è la chimotripsina?

L’α-Cimotripsina è una proteasi serinica della famiglia delle peptidasi S1 composta da 241 residui aminoacidici.

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Qual è il substrato della chimotripsina?

I principali substrati della chimotripsina sono legami peptidici in cui l’amminoacido N-terminale al legame è un triptofano, tirosina, fenilalanina o leucina. … Insieme all’istidina 57 e all’acido aspartico 102, questo residuo di serina costituisce la triade catalitica del sito attivo.

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Qual è la funzione della chimotripsina *?

La chimotripsina è un enzima digestivo proteolitico prodotto dal pancreas che viene utilizzato nell’intestino tenue per aiutare a digerire le proteine.

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Quali organismi hanno la chimotripsina?

Panoramica. Mentre la chimotripsina è presente in molti organismi, la chimotripsina più studiata è quella delle mucche (chimotripsina bovina), mostrata qui con una molecola inibitrice (mostrata in palla e bastone color CPK) legata al sito attivo (scena predefinita).

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Qual è la differenza tra tripsina e chimotripsina?

Selezione. La differenza principale tra la chimotripsina e la tripsina sono gli aminoacidi che selezionano. La chimotripsina è l’enzima che seleziona gli aminoacidi aromatici: fenilalanina, triptofano e tirosina. La tripsina è l’enzima che seleziona gli aminoacidi di base: lisina e arginina.

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Come è regolata la chimotripsina?

Viene sintetizzata nel pancreas. … Quando un impulso nervoso raggiunge il pancreas, stimola i granuli a rilasciare chimotripsinogeno nel lume che porta all’intestino tenue. La chimotripsina si attiva quando il legame peptidico tra arginina 15 e isoleucina 16 viene scisso dalla tripsina.

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Qual è il meccanismo della chimotripsina?

Più specificamente, la chimotripsina opera attraverso un particolare tipo di meccanismo ping-pong chiamato idrolisi covalente. Questo significa che l’enzima prima forma un legame covalente con il substrato bersaglio, spostando la parte più stabile in soluzione. Questo complesso enzima-substrato è chiamato intermedio enzimatico.

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La chimotripsina scinde la metionina?

Uno di questi enzimi, la chimotripsina, scinde i legami peptidici selettivamente sul lato carbossilterminale dei grandi aminoacidi idrofobici come il triptofano, la tirosina, la fenilalanina e la metionina (Figura 9.1). La chimotripsina è un buon esempio dell’uso della modifica covalente come strategia catalitica.

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